عـلم الـخـلـيـة والاحـياء الجزيـئـيـة العام : نبذة عن الإنزيمات .

الإنزيمات Enzymes

هناك كثير من أوجه الشبه بين التفاعلات البيوكيميائية التي تحدث بخلايا الكائن الحي والتفاعلات الكيميائية التي تحدث بأنبوبة الاختبار في أنهما يخضعان لقانون بقاء المادة وقانون بقاء الطاقة وفي أن كثيراً من هذه التفاعلات تحتاج إلى طاقة تنشيط .
تعتبر الإنزيمات عوامل مساعدة حيوية للتفاعلات التي تحدث بخلايا الكائن الحي وهي غالباً ما تقارن بالعوامل المساعدة غير العضوية مثل البلاتين والنيكل ، غير أن العوامل المساعدة غير العضوية غالبا ما يستعمل معها الحرارة العالية والضغط العالي وظروف كيميائية مناسبة ، أما في حالة الإنزيمات ( عوامل مساعدة حيوية ) نجد أنها تحتاج إلى ظروف اقل من ذلك خصوصا وأنها تعمل في أنسجة الكائنات الحية عند درجة حرارة الجسم وعند PH مماثلة لدرجة الـPH لسوائل الجسم.

تعريف الإنزيمات
لقد كانت الإنزيمات تعرف على إنها عوامل عضوية تكونت بواسطة الخلايا الحية ولا تعتمد على وجود الخلايا في عملها ، ولكن وجد حديثاً أن الإنزيمات (( عبارة عن مواد بروتينية تكونت بواسطة الخلايا الحية وهي تساعد على سرعة تفاعلات معينة بدون التأثير على ثابت الاتزان للتفاعل ، وذلك بتقليل طاقة التنشيط اللازمة للتفاعل )) وقد دلت التجارب العديدة على أن جميع الإنزيمات عبارة عن بروتينات في تركيبها ووجد أن الحرارة العالية والكحولات وأملاح المعادن الثقيلة والأحماض المعدنية المركزة تسبب ترسيب الإنزيمات وبالتالي فقدانها لنشاطها.

*** الأهمية الحيوية للإنزيمات :
1) الإنزيمات لها دور مهم جداً في عملية التحفيز البيولوجي والإسراع من معدلات التفاعلات الكيمائية الحيوية .
2) الإنزيمات لها أهمية اقتصادية لدخولها في كثير من الصناعات الغذائية وصناعات الأدوية

العوامل التي تؤثر على درجة النشاط الإنزيمي :
1)تركيز المادة الداخلة في التفاعل :
تتناسب درجة النشاط الإنزيمي طردياً مع تركيز المادة الداخلة في التفاعل فتزيد بزيادة تركيزها إلى أن يصل تركيزها إلى حد التشبع بعدها تثبت عندها درجة النشاط الإنزيمي .
3)درجة الحرارة :
لكل إنزيم درجة حرارة يكون عندها أكثر نشاطا وتسمى هذه الدرجة بدرجة الحرارة المثلى ، ويقل نشاط الإنزيم تدريجيا كلما زادت درجة الحرارة عنها إلى أن تصل إلى درجة حرارة يقف عندها نشاط الإنزيم تماما ، وهذه الدرجة هي التي يتغير فيها التركيب الطبيعي له ويفقد نشاطه ، أما في حالة إذا انخفضت درجة الحرارة عن الدرجة المثلى فان نشاطه يقل أيضا إلى أن يصل درجة حرارة دنيا يكون عندها أقل نشاط للإنزيم ، ولكن في حالة رفع الحرارة و مرة أخرى يعود للإنزيم نشاطه مرة أخرى . ومن الجدير بالذكر انه في حالة ما أريد حفظ إنزيم ما لمدة طويلة فيمكن أن يحفظ مبرداً على درجة حرارة ( -20م ) أي عشرين درجة تحت الصفر المئوي وعندما يراد استخدامه مرة أخرى فإن نشاطه يعود مرة أخرى عند رفع درجة حرارته إلى درجة الحرارة المناسبة للتفاعل الإنزيمي .

الرقم الهيدروجيني (PH ).
لكل إنزيم رقم هيدروجيني PH معين يكون الإنزيم عنده أكثر نشاطا ويسمى الرقم الهيدروجيني المثالي وإذا قل عنه أو زاد عنه الرقم الهيدروجيني فان نشاط الإنزيم يقل بالتالي إلى أن يتوقف نشاط الإنزيم ، وذلك عندما يصل الرقم الهيدروجيني الأدنى أو الأقصى حيت يتغير التركيب الطبيعي للإنزيم في هذه الحالة .
الوحدة الدولية لقاس نشاطية الإنزيم IU :
هي كمية الإنزيم اللازمة لتحويل 1 مول من المادة الداخلة في التفاعل في الدقيقة إلى نواتج عند درجة حرارة 30 درجة مئوية وعند الرقم الهيدروجيني المناسب للإنزيم.

طبيعة عمل الإنزيم
قد كان يعتقد أن الإنزيم لا يتحد مطلقاً من مادة التفاعل Substrate وإنما يهئ وسطاً صالحاً لحدوث التفاعل إذ أن جزيئات مادة أو مواد التفاعل تتجمع تجمعا سطحياً حول دقائق الإنزيم الغروية حيث تتلامس هذه الجزيئات ويتم التفاعل بينها ثم تنتشر المنتجات النهائية وتحل محلها جزيئات جديدة تتفاعل وهكذا .
* وهناك رأى آخر يقول ان التفاعل الإنزيمى يحدث نتيجة لإتحاد المادة إتحادا فعليا بالإنزيم مكوناً مركباً ما وهذا الاتحاد مؤقت إذ ينحل هذا المركب سريعا بعد احداث تغيير فى مادة التفاعل إلى الإنزيم الاصلى ونواتج التفاعل ثم يتحد الإنزيم من جديد بكمية أخرى من مادة التفاعل
* إن جزيئات مادة التفاعل ( أ ) فى محلول ما تحتوى على كمية من الطاقة لذلك فهى دائمة الحركة والتصادم بعضها ببعض ، فإذا ما إكتسبت تلك الجزيئات كمية طاقة كافية لبدء التفاعل مع جزئ مادة ثانية ( ب ) فأن نتيجة لتصادمها فإنها تصبح قادرة على التفاعل والتحول إلى المادة جديدة ( أب أو ج ) . لذلك تعرف كمية الطاقة التى يجب لجزيئات المادة أن تكتسبها حتى تتفاعل بطاقة التنشيط Energy of activation وبتتبع تأثير الإنزيم فى مثل هذه التفاعلات فقد وجد أن الإنزيم يسبب نقص كمية طاقة التنشيط اللازمة لاتمام التفاعل لجزئ المادة أ لتتحول إلى المادة ج ، وينتج عن ذلك أن عدداً أكبر من جزيئات المادة سوف يصل لمستوى طاقة التنشيط اللازمة فى وحدة الزمن وبذلك تزيد سرعة التفاعل ، وقد قدرت طاقة التنشيط اللازمة للتحليل الحامضى لجزئ السكروز على 525 م بمقدار 25560 كالورى ، بينما طاقة التنشيط اللازمة لتحليل جزئ السكروز فى وجود إنزيم السكريز على درجة 525 م تساوى 8700 سعراً .

* لذلك فمن المعتقد أن الإنزيم يقلل من طاقة التنشيط اللازمة لجزئ المادة المتفاعلة اى توصيل طاقة المادة الى طاقة التنشيط لكى تتفاعل وذلك عن طريق اتحاده معها فيكون معقد انزيمى ذو طاقة تنشيط أقل آى أن الأنزيم يخفض طاقة التنشيط اللازمة لأتمام التفاعل

تسمية الإنزيمات وتقسيمها
عند مناقشة موضوع لإنزيمات فانه من الضروري أن يكون هناك طرقا موحدة متفقا عليها لتسميتها . فتسمية الإنزيمات أصبحت معقدة مع ازدياد اكتشاف العديد من الإنزيمات المتخصصة وعندما اكتشفت الإنزيمات كانت تسمى تبعا لمصدرها أو تبعا لطريقة استخلاصها .
وعموما تسمى الإنزيمات بإضافة المقطع (( يز ))"ase " إلى اسم المركب الذي يعمل عليه ، وعلى سبيل المثال فإنزيم السكريز يحلل المركب سكروز ( إلى جلوكوز وفركتوز ) وإنزيم اليورييز يحلل اليوريا وهكذا .
ومن الممكن أيضا إضافة المقطع (( يز ))"ase " إلى اسم التفاعل وفي هذه الحالة يكون الاسم معبرا عن مجموعة من الإنزيمات ، فمثلا إنزيمات البروتييز تحلل البروتين تحليلا مائيا إلى أحماض امينية وأيضا إنزيمات الأكسدة والاختزال (( أكسديز )) وهكذا .
ومع اكتشاف العديد من الإنزيمات في السنوات السابقة كانت الحاجة ملحة إلى وضع طريقة أكثر دقة لتسمية الإنزيمات ، ولقد تم ذلك في المؤتمر العالمي للكيمياء الحيوية الذي عقد عام 1961م حيث أعطى اسمان لكل إنزيم ، الاسم العادي وهو بإضافة "ase "إلى اسم المركب الذي يعمل عليه والاسم الآخر هو عددي وهو رقم كودي لكل إنزيم (a Systematic Code number for each enzyme) ويرمز له [ E . C] هذا الرقم مكون من 4 أرقام فمثلا إنزيم ليبيز البنكرياس رقمه (3.1.1.3 ) فالرقم الأول وهو {3} يدل على القسم الذي يتبعه (3) وهو إنزيمات التحلل المائي والرقم {1} يدل على تحت القسم (1) وهو يعمل على تحليل روابط الاستر (1.3) والرقم الثالث{1} يدل على (تحت – تحت القسم ) أن روابط الاستر التي يحللها روابط استركربوكسيليه (3.1.1) والرقم الأخير {3} يدل على الرقم المسلسل الخاص بالليبيز من ضمن الإنزيمات التي تحلل الاستر الكربوكسيلي 3.1.1.3)).
وعلى هذا الأساس قسمت الإنزيمات إلى 6 أقسام رئيسية
فالتقسيم الحديث للإنزيمات يعتمد على عاملين اولهما طبيعة التفاعل الذي يساعده الإنزيم والآخر النظام الرقمي المقترح بواسطة مؤتمر الكيمياء الحيوية سنة 1961 فالأقسام الرئيسية الستة للإنزيمات مع أمثلة لتحت الأقسام لكل منها :
1)أكسيدوردكتيزOxidoreductases :
إنزيمات هذا القسم لها علاقة بعمليات الأكسدة الفسيولوجية . وكمثال لهذه الإنزيمات إنزيم ديهيدروجينيز الكحول
2) إنزيمات ناقلة ( ترانس فيريز ) Transferases :
إنزيمات هذا القسم تعمل على نقل مجموعة فعالة من مركب إلى مركب آخر فهي تنقل مثلاً أمين أو ميثايل أو ألكيل أو أسايل أو فوسفات أو كبريت من مركب إلى آخر .
3) إنزيمات التحليل المائي ( الهيدروليز )Hydrolases :
وهذا القسم يتبعه مجموعة كبيرة من الإنزيمات التي تساعد تفاعلات التحليل المائي حيث يشمل إنزيمات الهضم مثل إنزيم الأميليز الذي يحلل النشا وأنزيم السكريز و إنزيمات الليبيز و إنزيمات البروتييز .
4)إنزيمات الإضافة ( لييز ) Lyases :
الإنزيمات التي تتبع هذا القسم تساعد على إزالة مجموعة كيمائية من المركب بدون تحليل مائي وهذه الإنزيمات تعمل على تحفيز تكوين رابطة مزدوجة أو إزالتها .
5)إنزيمات التشابه ( أيزوميريز ) Isomerases :
هذه المجموعة من الإنزيمات تساعد على تحويل مركب إلى مركب آخر مشابه له .
6)إنزيمات الوصل ( لايجيز ) Ligases :
إنزيمات هذا القسم تعمل على ربط جزيئين معاً . وكمثال لإنزيم من إنزيمات اللايجيز التي تساعد على تكوين البروتين
أمثلة لبعض الإنزيمات الشهيرة و وظائفها :
Phosphofructokinase
(PFK)
و هو انزيم هام جدا في التفاعلات الايضية لتحلل الجلكوز داخل الخلايا
و تحديدا في سيتوبلازم الخلية .
يعمل الانزيم في خطوه محدده لمسار الجلايكولايسس
و هي احد التفاعلات الغير عكسية
التفاعل المحفز بهذا الانزيم هو تحول الفركتوز -6- فوسفات الى فركتوز 1-6- ثنائي الفوسفات
و هو تفاعل يحتاج الى طاقة بمقدار مول من Atp لكل مول من التفاعل
انزيمات الــ amylaseهي انزيمات تحفز تحلل النشا الحيواني الجلايكوجيني والنشا النباتي جزئيا
1- الفا اميليز {E.C.3.2.1.1}
تفرزه الغدة اللعابية والبنكرياس يحلل الروابط الجلاكوسيدية من النوع الفا 1-4
لتكويات سكريات ضخمة (اوليجو سكريات) مثل المالتوتريوز وهي سكريات ثلاثية التركيب مرتبكة بروابط الفا 1-4 تتحلل لتعطي مالتوز وجلوكوز
الالفا اميليز لا يحلل الروابط الفا 1-6
يوجد هذا الانزيم في لعاب البقرة والحصان بكميات قليلة
2- بيتا اميليز {E.C.3.2.1.2} يحفز تحليل الروابط الفا 1-4 الجلايكوسيدية ليعطي المالتوز
. التحلل الكامل للنشا يتطلب وجود هذان الانزيمان
. يستخدم في صناعة الورق والنسيج وانتاج الصمغ
. يحضر تجاريا من اسبرجليس اوريزا (ASPERGILLUS ORYZA
انزيم (CREATINE KINASE) {E.C.2.7.3.2}
يحفز نقل مجموعة الفوسفات في سيتوبلازم الخلية العصبية
Phosphocreatine + ADP >>>>>>>> creatine + ATP
يكثر وجوده في العضلات
يمكن تثبيطة بواسطة كاشف سانجر
كاشف سانجر = 2.4Dinitroflorobenzene
انزيم Lactate dehydrogenase {E.C.1.1.1.28}
. يحفز اختزال حمض البيروفيك الى لاكتيت
. يوجد بكثرة في العضلات كعضلات القلب والعضلات الهيكلية
. ينشط عمله اثناء التدريب الرياضي او عند القيام بمجهود عضلي
لاختزال حمض البيروفيك الى لاكتيت الذي يتراكم في العضلات
. انزيم من النوع رباعي الوحدة (Tetramer)
. يوجد ايضا في انسجة النباتات والكائنات الدقيقة
انزيمات الـ Lipase {E.C.3.1.1.3}
. تسمى ايضا (TRIACYLGLYCEROL LIPASE)
. طائفة من الانزيمات المحللة للاسترات من نوع Carboxyesterase
. تحفز تحلل الدهون الدهون الى احماض دهنية وجليسرول
. منتشرة في النبات والحيوان و الفطريات والبكتيريا
. الظروف المثالية للعمل 37-35 درجة مئوية و PH=6-5
. يحتوي على مجموعة ( SH) و مصدر هذة المجموعة الجلوتاثيون والسستين والاسكوربيك اسيد
وجميعها تدخل في تركيبه
المصادر :
http://en.wikipedia.org/wiki/Enzyme
http://www.chemistrydaily.com/chemistry/Enzymes
http://www.worthington-biochem.com/i...roEnzymes.html
http://ull.chemistry.uakron.edu/genobc/Chapter_20/
و موسوعة ابو خطوة لعلوم الأحياء و الأحياء الدقيقة